Aunque los científicos aún no conocen la causa exacta de la enfermedad de Alzheimer, la mayoría está de acuerdo en que la acumulación de ciertas proteínas (beta-amiloide y tau) en el cerebro caracteriza la enfermedad.

«La característica unificadora de las enfermedades neurodegenerativas del envejecimiento es la acumulación de grandes grupos de proteínas en el cerebro que denominamos agregados de proteínas insolubles«, dijo Edward Anderton, PhD, investigador postdoctoral en el Instituto Buck para la Investigación sobre el Envejecimiento en California y co-primer autor. de un estudio publicado recientemente en la revista GeroScience.

«En la enfermedad de Alzheimer, la proteína [beta-amiloide] forma agregados llamados placas, y éstos están estrechamente asociados con áreas de muerte neuronal e inflamación cerebral que causan la enfermedad«, anotó.

Sin embargo, añadió Anderton, estas placas contienen cientos de proteínas adicionales que han sido en gran medida ignoradas hasta ahora.

Por esta razón, él y otros investigadores del Instituto Buck para la Investigación sobre el Envejecimiento en California decidieron examinar cómo la acumulación de proteínas insolubles, en general, podría acelerar la enfermedad de Alzheimer.

Utilizando un modelo de gusano, los científicos descubrieron que tanto el proceso natural de envejecimiento como el beta-amiloide hacen que otras proteínas se vuelvan insolubles.

Luego, los investigadores utilizaron un compuesto para mejorar la calidad de la salud mitocondrial en las proteínas que se habían vuelto insolubles, retrasando efectivamente los efectos tóxicos del beta-amiloide.

Las mitocondrias, las llamadas centrales eléctricas de la célula, se han convertido recientemente en un punto central en la investigación del Alzheimer, ya que los científicos han estado tratando de ver si «reparar» las mitocondrias que dejan de funcionar bien con la edad podría ayudar a preservar la salud del cerebro.

 

¿Qué es la aglomeración de proteínas?

Según Manish Chamoli, PhD, científico investigador del Instituto Buck para la Investigación sobre el Envejecimiento en California y coprimer autor de este estudio, las proteínas son como pequeñas máquinas en nuestras células que deben tener una forma específica para funcionar correctamente.

«Imagínese si tuviera una llave que se doblara y ya no encajara en la cerradura; eso es similar a lo que sucede cuando las proteínas pierden su forma», explicó Chamoli a MNT. “Estas proteínas deformes comienzan a pegarse y forman agregados de proteínas insolubles. Las proteínas pueden perder su forma debido a diversos factores como el estrés, el envejecimiento o los daños”.

«Nuestras células han desarrollado formas de replegarse las proteínas en la forma correcta o degradarlas cuando están demasiado dañadas para replegarse», continuó.

Sin embargo, en enfermedades como la enfermedad de Alzheimer, el cerebro no elimina correctamente dichas proteínas.

«En organismos de laboratorio, como el gusano microscópico Caenorhabditis elegans, nuestro laboratorio y otros laboratorios de todo el mundo han observado que, a medida que estos gusanos envejecen, acumulan grupos de proteínas insolubles», nos dijo Chamoli.

«Del mismo modo, está bien establecido que el cerebro de los pacientes con Alzheimer acumula agregados de proteínas», añadió.

 

¿Por qué las proteínas se acumulan en el cerebro?

Como las proteínas insolubles se acumulan en el cerebro durante el envejecimiento normal sin enfermedades, Chamoli, Anderton y su equipo querían saber cuál era la conexión entre los grupos de proteínas cerebrales en el envejecimiento normal y la enfermedad de Alzheimer.

Utilizando un modelo de gusano, los científicos descubrieron que el beta-amiloide provoca una enorme cantidad de insolubilidad en otras proteínas, especialmente en un subconjunto de proteínas que los investigadores denominaron «el proteoma central insoluble».

Según los investigadores, las proteínas insolubles que se encuentran en el proteoma insoluble central ya se han relacionado con otras afecciones neurodegenerativas, incluidas la enfermedad de Parkinson y la enfermedad de Huntington.

«Los datos sugieren que puede haber un papel causal para el proteoma insoluble en la patogénesis de la enfermedad de Alzheimer», dijo Anderton. «Por ejemplo, los extractos de proteínas insolubles de animales viejos pero no jóvenes aceleran la agregación de [beta-amiloide]».

 

“Nos preguntamos si lo contrario también era cierto: ¿puede [el beta-amiloide] impulsar la insolubilidad de las proteínas que tienden a agregarse durante el envejecimiento? Nuestros datos son consistentes con la noción de que [el beta-amiloide] y los cambios relacionados con la edad interactúan en un ciclo destructivo de avance, lo que lleva a una aceleración de la insolubilidad de las proteínas en la enfermedad de Alzheimer”.

–Edward Anderton, PhD

 

¿Es posible mejorar la salud mitocondrial prevenir la formación de agregados tóxicos?

A continuación, los investigadores querían encontrar una manera de revertir potencialmente la forma en que el beta-amiloide ayuda a impulsar la insolubilidad de las proteínas.

Como muchas proteínas mitocondriales se vuelven insolubles durante el envejecimiento natural y la influencia del beta-amiloide, plantearon la hipótesis de que mejorar la calidad de la proteína mitocondrial podría revertir algunos de los efectos negativos del beta-amiloide.

«Las mitocondrias contienen un complejo especializado de proteínas productoras de energía llamado cadena de transporte de electrones, que es la forma principal en que nuestras células utilizan los alimentos para producir energía», dijo Chamoli. «Descubrimos que las proteínas de la cadena de transporte de electrones se volvían insolubles cuando las exponíamos al [beta-amiloide]».

«Se sabe desde hace algún tiempo que las mitocondrias pueden verse afectadas negativamente por el [beta-amiloide], pero demostramos que esto probablemente se debe a la insolubilidad de las proteínas», continuó. “Afortunadamente, las células poseen una forma de reciclar las mitocondrias dañadas mediante un proceso llamado mitofagia. Nuestro laboratorio y otros estudian una pequeña molécula que estimula la mitofagia para rejuvenecer las mitocondrias”.

Para hacer esto, eligieron la urolitina, un compuesto metabolito que se encuentra en el microbioma intestinal. Las granadas, nueces, fresas, frambuesas, semillas de chía, semillas de cáñamo y almendras son alimentos ricos en urolitina A.

«Razonamos que utilizar un enfoque farmacológico para eliminar las proteínas insolubles de las mitocondrias podría prevenir algunos de los efectos tóxicos del [beta-amiloide] y eso es exactamente lo que encontramos», dijo Anderton.

 

Potencial de nuevas intervenciones terapéuticas para el Alzheimer

Verna R. Porter, MD, neuróloga certificada y directora de Demencia, Enfermedad de Alzheimer y Trastornos Neurocognitivos del Pacific Neuroscience Institute en Santa Mónica, CA, sobre este estudio.

Porter, que no participó en la investigación, dijo que estos hallazgos sugieren que el beta-amiloide probablemente contribuya a la insolubilidad generalizada de las proteínas, afectando particularmente a las proteínas mitocondriales y que esta insolubilidad refleja los cambios observados en el envejecimiento.

«El descubrimiento de que centrarse en la salud mitocondrial puede mitigar algunos de estos efectos del envejecimiento sugiere un posible enfoque novedoso para abordar la enfermedad de Alzheimer», añadió.

Porter dijo que los hallazgos del estudio indican que mejorar la salud mitocondrial puede revertir algunos efectos negativos de la toxicidad del beta-amiloide, lo que podría allanar el camino para varias intervenciones potenciales, incluidos enfoques farmacológicos, suplementos nutricionales y modificaciones del estilo de vida.

«Sería interesante realizar ensayos clínicos para probar la eficacia de compuestos mitocondriales que mejoran la salud en pacientes con enfermedad de Alzheimer, incluidos compuestos como la urolitina A y otros potenciadores mitocondriales», continuó Porter.

«Una mayor exploración de los mecanismos por los cuales [el beta-amiloide] altera la función mitocondrial y conduce a la insolubilidad de las proteínas podría ayudar a dilucidar estas vías, revelando posibles objetivos terapéuticos adicionales», señaló.